^

Здравље

Остеоартритис: како су постављени артикуларни хрскавице?

, Медицински уредник
Последње прегледано: 01.06.2018
Fact-checked
х

Сви иЛиве садржаји су медицински прегледани или проверени како би се осигурала што већа тачност.

Имамо стриктне смјернице за набавку и само линкамо на угледне медијске странице, академске истраживачке институције и, кад год је то могуће, медицински прегледане студије. Имајте на уму да су бројеви у заградама ([1], [2], итд.) Везе које се могу кликнути на ове студије.

Ако сматрате да је било који од наших садржаја нетачан, застарио или на неки други начин упитан, одаберите га и притисните Цтрл + Ентер.

Нормална зглобна хрскавица врши две главне функције: апсорпцију притиска деформацијом током механичког напрезања и обезбеђујући глаткоћу зглобних површина, што вам омогућава да минимизујете трење када се крећете у зглобу. Ово је осигурано јединственом структуром артикулисане хрскавице, која се састоји од цхондро-ита уроњеног у екстрацелуларну матрицу (ЕЦМ).

Нормална зглобна хрскавица одрасле особе може се подијелити на неколико слојева или зона: површину или тангенцијалну, зону, прелазну зону, дубоку или радијалну зону и калцификовану зону. Слој између површинских и транзицијских зона, а посебно између транзиције и дубинских зона нема јасне границе. Веза између неприлагођене и калцифициране зглобне хрскавице назива се "таласаста граница" - ово је линија одређена бојом декалцификованог ткива. Калцифицирана зона хрскавице је релативно константна пропорција (6-8%) у укупној висини полумесеца. Укупна дебљина зглобне хрскавице, укључујући и зону калцификоване хрскавице, варира у зависности од оптерећења на одређеној површини зглобне површине и типа зглоба. Интермитентни хидростатични притисак у субхондралној кости игра важну улогу у одржавању нормалне структуре хрскавице, успоравајући осификацију.

Хондроцити чине отприлике 2-3% укупне масе ткива; у површинској (тангенцијалној) зони су смештени дуж и у дубокој (радијалној) зони - правокутној на површину хрскавице; у транзиционој зони, хондроцити формирају групе од 2-4 ћелије распршене кроз матрицу. У зависности од површине зглобне хрскавице, густина локације хондроцита варира - највећа густина ћелија у површинској зони, најмања у калцификованој. Осим тога, густина дистрибуције ћелија варира од зглоба до зглоба, она је обратно пропорционална дебљини хрскавице и оптерећењу доживљеног од одговарајуће локације.

Најспособнији налази хондроцита су у облику диска и формирају у тангенцијалној зони неколико слојева ћелија смештених испод уске траке матрице; Дубоко лоциране ћелије ове зоне имају тенденцију да имају неједнаке контуре. У транзиционој зони хондроцити имају сферни облик, понекад се оне комбинују у мале групе распршене у матрици. Хондроцити дубоке зоне су претежно елипсоидни у облику, груписани у радијално уређене ланце од 2-6 ћелија. У калцификованој зони они се још више распоређују; Неки од њих су некротични, иако су већина преживјела. Ћелије су окружене неквалификованом матрицом, интерцелуларни простор се калцификује.

Тако, људска зглобна хрскавица састоји се од хидрираног ЕЦМ и ћелија уроњених у њега, који чине 2-3% укупног волумена ткива. С обзиром да крвно-крвно ткиво нема крвне и лимфне посуде, интеракција између ћелија, испорука хранљивих материја према њима, уклањање метаболичких производа врши се дифузијом кроз ЕЦМ. Упркос чињеници да су метаболички хондроцити веома активни, они се обично не дељавају код одраслих особа. Хондроцити постоје у окружењу без кисеоника, верују да се њихов метаболизам одвија претежно анаеробно.

Сваки хондроцит се сматра посебном метаболичком јединицом хрскавице, изолованој од суседних ћелија, али одговоран за производњу ВКМ елемената у непосредној близини дате ћелије и одржавање његовог састава.

ВЦР емитују три секције, од којих свака има јединствену морфолошку структуру и специфичан биохемијски састав. ВЦР директно суседне кбазалнои хондроцита мембране, назван перицеллулар, илилакунарним, матрица. Одликује се високим везаних ћелија интеракције садржај хијалуронске киселине протеогликана агрегата са ЦД44 налик рецептора, као и релативни недостатак организованих колагених влакана. Директно у контакту са перицеллулар матрик територијалног или цапсулар, матрица који се састоји од мреже се укрштају фибриларних колагена, што окружује појединачне ћелије, или (понекад), група ћелија формирају хондрон и вероватно обезбедити посебне механичке подршку за ћелије. Обратите хондроцита матрицу цапсулар постиже бројне цитоплазми процесима богате мицрофиламентс и специфичних молекула матрикса, попут ЦД44-анкорин и подобние рецептора. Највећи и најудаљенији од базалне мембране ЕЦМ одвојени хондроцита - међутериторијална матрица садржи највећи број колагених влакана и протеогликане.

Подела ЕЦМ-а у одјељама је јасније одређена у зглобној хрскави одрасле особе него код незреле жучне хрскавице. Релативна величина сваког одељења варира не само у различитим зглобовима, већ иу истој хрскавици. Свака хондроцитија производи матрицу која га окружује. Подастрт студије матуре хондроцити хрскавице врши активни метаболички контролу над њиховим перицеллулар и територијалних матрице су мање активна контрола међутериторијална матрица, која може бити метаболички "инертни".

Као што је раније речено, зглобна хрскавица углавном се састоји од великог ВКМ-а, синтетизованог и регулисаног хондроцитима. Макромолекуле ткива и њихова концентрација се мењају током живота у складу са променљивим функционалним потребама. Међутим, остаје нејасно: ћелије синтетизују целу матрицу истовремено или у одређеним фазама у складу са физиолошким потребама. Концентрација макромолекула, метаболичка равнотежа између њих, однос и интеракција одређују биокемијска својства, а тиме и функцију артикуларне хрскавице унутар једног зглоба. Основна компонента ВЦР одраслих зглобне хрскавице вода (65-70% укупне масе), која је чврсто повезан њему путем посебних физичких особина макромолекула хрскавице које садрже колагене, протеогликане и не-колагена гликопротеина.

trusted-source[1], [2], [3], [4], [5], [6], [7], [8], [9], [10], [11]

Биокемијски састав хрскавице

Колагенова влакна се састоје од молекула колагенског фибриларног протеина. Код сисара, проценат колагена чини једну четвртину протеина у телу. Колаген ствара фибриларне елементе (колагенске фибриле), који се састоје од структуралних подјединица, названих тропоколлаген. Тропоцоллаген молекул има три ланце, који формирају Трипле Хелик. Оваква структура тропоцоллаген молекула, као и структура колагених влакана, када се ови молекули распоређене паралелно у уздужном правцу са константним помак од отприлике 1/4 дужине и обезбеђују високу еластичност и јачину ткива у којима се налазе. Тренутно је познато 10 генетски различитих врста колагена, различитих у хемијској структури а-ланаца и / или њихових колекција у молекулу. Најпроученије прве четири врсте колагена могу да формирају до 10 молекуларних изоформи.

Колагенске фибриле су део екстрацелуларног простора већине врста везивног ткива, укључујући крвотворно ткиво. У оквиру нерастворне тродимензионалне мреже, друге растворљиве компоненте, као што су протеогликани, гликопротеини и протеини специфични за ткиво, су "замагљени" од колапсних колагенских влакана; понекад су ковалентно везани за колагенске елементе.

Молекули колагена који се организују у фибрилима чине око 50% органског сувог остатка хрскавице (10-20% домаће хрскавице). Код зрелих хрскавица, око 90% колагена су колагени типа ИИ, који се могу наћи само у одређеним ткивима (нпр. Стакленим, ембрионалним кичменим мождинама). Колаген тип ИИ односи се на прву класу (формирање фибрила) молекула колагена. Поред њега, у зрелој зглобној хрскавици особе колагена ИКС, КСИ типа и у малом броју ВИ типа такође су пронађени. Релативна количина колагених влакана ИКС типа у колагенским фибрилима смањује се од 15% у хрскавици фетуса на око 1% у зрелом хрскавцу бикова.

Молекули типа колагена И се састоје од три идентична полипептида а, (ИИ) ланца, синтетизованих и излучених у облику прецоллаген прекурсора. Када се готови молекули колагена излазе у екстрацелуларни простор, они формирају фибриле. У зрелом зглобном хрскавом колагену типа ИИ формирају фибриларне аркаде, у којима се више "дебелих" молекула налазе у дубоким слојевима ткива, а више "танке" - хоризонтално у површинским слојевима.

У проколлаген гену типа ИИ пронађен је ексон који кодира Н-терминални пропептид богат цистеином. Овај ексон се не изражава у зрелом хрскавици, већ у раним фазама развоја (прехондрогенеза). Због присуства овог егона, молекул типа типа проколаген ИИ (тип ИИ А) је дужи од колагена типа ИИ. Вероватно, израз ове врсте процоллагена инхибира акумулацију елемената у ЕЦМ-у зглобне хрскавице. Може да игра улогу у развоју патологије хрскавице (на пример, неадекватног репаративног одговора, формирања остеофита, итд.).

Мрежа фибрила колагена типа ИИ обезбеђује функцију затезне чврстоће и неопходна је за одржавање волумена и облика ткива. Ова функција је побољшана ковалентним и укрштањем између молекула колагена. У ВКМ, ензим лизилоксидазе формира алдехид из хидроксилизина, који се затим претвара у мултивалентни амино киселин хидроксилизил-пиридинолин, који обликује унакрсне везе између ланаца. С једне стране, концентрација ове аминокиселине се повећава са годинама, међутим, код зреле хрскавице практично се не мења. Са друге стране, код артикулисане хрскавице, повећање концентрације унакрсних веза различитих типова узрастом се формира са узрастом, формирано без учешћа ензима.

Око 10% укупне количине колагенског хрскавог ткива су тзв. Минорни колагени, који у многим погледима одређују јединствену функцију овог ткива. Тип колагена ИКС припада класи ИИИ молекули короткоспиралних и јединствена група фацит-колагеном (фибрила-Ассоциатед Колаген са прекинуо Трипле -хелицес - фибрила асоцирани колагена са прекинутим Трипле Хелик). Састоји се од три генетски различита ланца. Један од њих - 2- ланац - је гликозилиран истовремено са хондроитин сулфатом, што чини овај молекул истовремено протеогликан. Између сегмената колагена тип ИКС спирале и колагена типа ИИ откривени су и зрели и незрели хидроксипиридински унакрсни линкови. Колаген ИКС такође може функционисати као интермолекуларни интерфејсни "конектор" (или мост) између суседних фибрила колагена. Молекули колагена ИКС формирају међусобне везе, што повећава механичку стабилност фибрилирне тродимензионалне мреже и штити га од ефеката ензима. Такође пружају отпор деформацији, ограничавајући отицање протеогликана унутар мреже. Поред анионског ЦС ланца, молекул колагена ИКС садржи катионски домен који обезбеђује висок ниво фибрила и тенденцију интеракције са другим матричним макромолекулама.

Тип колагена КСИ је само 2-3% укупне масе колагена. Спада у прву класу (формирање фибрила) колагена и састоји се од три различита а-ланца. Заједно са колагенским врстама ИИ и ИКС, колаген типа Кс формира хетеротичке фибриле умјетне хрскавице. Молекули типа колагена КСИ налазе се унутар колагенских фибрила типа ИИ помоћу имуноелектро-микроскопије. Можда организују молекуле типа ИИ колагена, контролишу бочни раст фибрила и одређују пречник хетеротипног фибрила колагена. Поред тога, колаген КСИ је укључен у стварање унакрсних веза, али чак иу зрелој хрскавици, трансверзалне везе остају у облику незреле бивалентних кетоамина.

Мала количина колагена типа ВИ, други представник класе ИИИ молекула кратког распона, пронађена је у зглобној хрскавици. Колаген тип ВИ формира различите микрофибриле и, евентуално, концентрише се у капсуларну матрицу хондрона.

Протеогликани су протеини у којима је најмање један гликозаминогликански ланац ковалентно причвршћен. Протеогликани спадају у једну од најсложенијих биолошких макромолекула. Најзаступљенији протеогликани су присутни у хрскавици ВКМ. "Запуштени" унутар мреже колагенских влакана, хидрофилни протеогликани испуњавају своју главну функцију - обавјештавају хрскавицу способност да се реверзибилно деформише. Верује се да протеогликани спроводе низ других функција, чија суштина није потпуно јасна.

Агреган је главни протеогликан артикуларне хрскавице: око 90% укупне масе протеогликана у ткиву. Његова тежина основни протеина 230 кДа гликозилираног мноштва ковалентно повезаних гликозаминогликана ланаца и контсевими Н-и Ц-терминалне олигосахариди.

Гликозаминогликан ланац зглобне хрскавице, које представљају око 90% укупних макромолекула тежина - кератан сулфат (представља секвенцу из сулфонована дисахарид Н-атсетилглиукозамингалактоза вишеструких Сулфатни порције и других моносахарида остатака, као што је сијалну киселину) и хондроитин сулфат (представља секвенцу из дисаццхариде Н-ацетилгалактозамина, глукуронском киселина, сулфат естар, свака повезана до четвртог или шестог атом угљеника Н-атсетилг лацтосамине).

Језгро агрегата садржи три глобуларна (Г1, Г2, Г3) х два интерглобуларна (Е1 и Е2) домена. Н-терминални регион садржи Г и Г2 домене раздвојене сегментом Е1 дужине 21 нм. Ц3-домен лоциран на Ц-терминусу, одвојена од Г 2 дуже (око 260 нм) Е2 сегменту који носи више од 100 Хондроитин сулфат ланце око 15-25 кератан сулфат ланаца и О-везаних олигосахарида. Н-везаних олигосахарида пронађено углавном у Г1- и Ц2 домена и Е1-сегменту, као и код Г 3 -региона. Гликозаминогликани су груписане у два региона: највише продужио (тзв регион богат хондроитин сулфат) ланац садржи хондроитин сулфат и око 50% кератан сулфат ланаца. Регион богат Кератан сулфата, локализованим електронском 2 -сегменте близини Г1-домена претходи региона богата хондроитин сулфата. Агрекан молекули такође садрже фосфатне естре, локализованих првенствено на килосе остацима који су хондроитин сулфат ланци у прилогу основног протеина; они се такође налазе на серинским остацима језгра протеина.

Ц-терминални сегмент Ц 3 домена високогомологицхен лектина, при чему се могу снимити протеогликана молекули у ЕЦМ кроз везивање са одређеним угљоводоника структурама.

У новијим студијама примећен је ексонски кодирање поддомена сличног ЕГФ-а (епидермалног фактора раста) унутар Г 3. Користећи анти-ЕГФ поликлонална антитела, ЕГФ-епитоп налик локализован у пептиду од 68 кД у збиру чворова умјетне хрскавице. Међутим, његове функције захтевају појашњење. Овај поддомен се такође налази у структури молекула адхезије који контролишу миграцију лимфоцита. Само отприлике једна трећина агрекан молекула изолованих из зрелог хуманог зглобне хрскавице садржи нетакнуте Ц 3 домаинс оф; вјероватно је то због чињенице да се у ЕЦМ молекули агррецана могу смањити величином ензимским путем. Даља судбина и функција сплит фрагмента нису познати.

Главни функционални сегмент представља агрекан молекул гликозаминогликаннесусцхи Е 2 -сегмент. Мјесто, богато кератан сулфатима, садржи пролине аминокиселине, серин и треонин. Већина серин и треонин остаци О-гликозиловане Н-атсетилгалактозаминовими остаци, они покрећу синтезу одређених олигосахарида који су уграђене у кератан сулфат ланаца, тако им продужавајући. Остатак Е 2 -сегмента садржи више од 100 секвенце серин-глицин, у коме серије обезбеђује ксилозилним везаност остатака на почетку хондроитин сулфат ланаца. Типично и хондроитин-6-сулфат и хондроитин-4-сулфат постоје симултано у истим протеогликана молекулима односа варира у зависности од локализације хрскавице и старости особе.

Структура агреганских молекула у матрици артичног хрскавице особе пролази кроз бројне промјене у процесу сазревања и старења. Промене у вези са старењем укључују смањење хидродинамичке величине као резултат промена у просечној дужини ланца хондроитин сулфата, повећање броја и дужине кератан сулфатних ланаца. Неколико промена у молекулу аггрецан такође подлеже дејству протеолитичких ензима (нпр. Агрегрецаза и стромелина) на језгро протеина. Ово доводи до прогресивног смањења просечне дужине језгра протеина агррецан молекула.

Молекули Аггрецан-а се синтетишу хондроцитима и секретују у ЕЦМ-у, где формирају агрегате стабилизоване молекулима везујућих протеина. Ова агрегација укључује високо специфичне не-ковалентне и кооперативне интеракције између филаменте глукуронске киселине и скоро 200 молекула аггрецана и везујућих протеина. Глукуронском ацид - екстрацелуларни унсулфатед гликозаминогликан линеарна велике молекулске масе састоји од мноштва молекула везаних секвенцијално атсетилглиу-Н-козамина и глукуронском киселине. Повезане петље Г1 домена аггрецана реверзибилно реагују са пет узастопно уређених дисахарида хијалуронске киселине. Везујући протеин, који садржи сличне (високо хомологне) упарене петље, интерагује са доменом Ц1 и молекулом хијалуронске киселине и стабилизује структуру агрегата. Комплекс протеина који везује Ц1-домен-хијалуронску киселину формира високо стабилну интеракцију која штити Г1 домен и везујући протеин из дејства протеолитичких ензима. Идентификовани су два молекула везујућег протеина са молекулском масом од 40-50 кД; они се разликују једни од других у степену гликозилације. Само један молекул везујућег протеина је присутан на месту везивања хијалуронске киселине-агреганца. Трећа, мања, молекула везујућег протеина формирана је од већих протеина протеолитичким цепањем.

Око 200 молекула аггрецана може се везати за један молекул хијалуронске киселине како би се формирао агрегат од 8 μм дужине. Матрица ћелијски асоцирани састоји од перицеллулар и територијалних подјела агрегата задржавају свој однос са ћелијама путем везивања (виа навој хијалуронске киселине) са СД44 налик рецептора на ћелијској мембрани.

Формирање агрегата у ЕЦМ-у је сложен процес. Ново синтетисани молекули аггрецан не показују одмах способност везивања за хијалуронску киселину. Ово може послужити као регулаторни механизам који омогућава новим синтетизираним молекулима да дођу до интертерриториалне зоне матрице прије него што се имобилизују у велике агрегате. Број нових синтетизованих агреган молекула и везујућих протеина способних за формирање агрегата интеракцијом са хијалуронском киселином знатно смањује са годинама. Поред тога, са узрастом, величина агрегата изолованих од зглобне хрскавице особе значајно је смањена. Ово је делом због смањења просјечне дужине молекула хијалуронске киселине и агррецан молекула.

Постоје две врсте агрегата у зглобној хрскавици. Просјечна величина агрегата првог типа је 60 С, а агрегати другог типа (брзо преципитујући "суперагрегати") су 120 С. Овај се карактерише обиље молекула везујућег протеина. Присуство ових суперагрегата може играти велику улогу у функционисању ткива; током рестаурације ткива након имобилизације удова у средњим слојевима зглобне хрскавице, налазе се у већој концентрацији у зглобу погођеном остеоартритисом, у раним фазама болести њихове димензије су значајно смањене.

Поред аггрецана, зглобна хрскавица садржи низ мањих протеогликана. Бигликан и декор, молекули који носе дерматан сулфате имају молекулску масу од око 100 и 70 кД, респективно; маса њиховог језгра протеина је око 30 кД.

Зглобне хрскавице људске биглицан молекула садржи два ланца дерматан сулфат, док чешће јављају децорин - само један. Ови молекули су само мали део протеогликане у зглобне хрскавице, али они могу бити много, као и велике агрегате протеогликане. Смалл протеогликани интерагују са другим макромолекула у ЕЦМ, укључујући колагених влакана, фибронектин, факторе раста и друге. Децорин првобитно локализован на површини колагених влакана и инхибира колагена фибриллогенесис. Род чврсто задржао протеина са домену фибронектин ћелија везују, тако вероватно инхибира везивање другог за рецепторе на површини ћелије (интегрини). Због чињенице да су децорин и биглицан везују за фибронектин и инхибирају ћелијску адхезију и миграцију, као и формирање тромба, они могу да инхибирају поправку ткива процесе.

Фибромодулин артикуларне хрскавице је протеогликан са молекулском масом од 50-65 кД, повезан са фибрилима колагена. Његова језгра протеина, хомологна основним протеини декора и бигакана, садржи велику количину остатака тирозин сулфата. Овај гликозиловани облик фибромодулина (раније назван 59 кД матрикс протеин) може учествовати у регулацији формирања и одржавања структуре колагенских влакана. Фибромодулин и декор се налазе на површини колагенских влакана. Тако, као што је раније наведено, повећању дијаметра фибрила треба претходити селективно уклањање ових протеогликана (као и молекула типа ИКС колагена).

Артикуларна хрскавица садржи низ протеина у ВКМ, који не припадају ни протеогликанима нити колагенима. Они делују са другим макромолекулима како би се формирала мрежа у којој су већина молекула ВКМ уграђене.

Анцхорин, протеин са масом од 34 кД, локализован је на површини хондроцита и у ћелијској мембрани, посредује у интеракцији између ћелије и матрице. Због високог афинитета за колаген тип ИИ, може деловати као механорецептор, који преноси сигнал о измењеном притиску на фибрил хондроцита.

Фибронектин је компонента већине крвотворних ткива, незнатно другачије од фибронектина крвне плазме. Предложено је да фибронектин промовише интеграцију матрице интеракцијом са ћелијским мембранама и другим састојцима матрикса, као што су колаген тип ИИ и тромбоспондин. Фрагменти фибронектина негативно утичу на метаболизам хондроцита - инхибирају синтезу аггрецана, стимулишу катаболичке процесе. У заједничкој течности пацијената са остеоартрозо пронађена је висока концентрација фрагмената фибронектина, тако да они могу учествовати у патогенези болести у каснијим фазама. Вероватно, фрагменти других молекула матрикса који се везују за рецепторе хондроцита такође имају исти ефекат.

Хрскавице олигомерни протеин матрикса (ОМПХ) - тромбоспондина члан суперфамили је пентамера пет идентичних подјединица са молекулском тежином од око 83 кД. Они се налазе у великим количинама у зглобне хрскавице, посебно у ћелијама које се размножавају у слоју растуће ткива. Стога, можда, ОМПЦХ учествује у регулисању раста ћелија. Знатно нижа концентрација од њих се налазе у зрелим зглобне хрскавице ЕЦМ. Матрикс протеини се такође називају:

  • основни протеин матрикса (36 кД), који има висок афинитет за хондроците, може посредовати интеракцију ћелија у ЕЦМ, на примјер, током ремоделирања ткива;
  • ГП-39 (39 кД) се изражава у површинском слоју зглобне хрскавице и синовијалне мембране (његове функције нису познате);
  • 21 кД протеин се синтетише хипертрофичним хондроцитима, интерагује с колагеном Кс-типа, може функционисати у зони "таласне линије".

Поред тога, очигледно је да хондроцити изражавају негликозилованим обликом малих неслепљених протеогликане у одређеним фазама развоја хрскавице иу патолошким стањима, али њихова специфична функција тренутно се проучава.

trusted-source[12], [13], [14], [15], [16], [17]

Функционалне особине хрскавице зглоба

Молекули аггрецана дају зглобну хрскаву способност да се подвргне реверзибилној деформацији. Оне показују специфичне интеракције унутар екстрацелуларног простора и несумњиво играју важну улогу у организацији, структури и функцији ЕЦМ-а. У ћелијском ткиву молекули аггрецана достижу концентрацију од 100 мг / мл. У хрскавици, молекули Аггреган-а су компримовани на 20% запремине коју они користе у раствору. Тродимензионална мрежа која се формира помоћу колагенских фибрила упознаје ткиво његовог карактеристичног облика и спречава повећање запремине протеогликана. Унутар мреже колагена, непокретни протеогликани носе велики негативни електрични набој (садржи велики број анионских група), што омогућава интеракцију са мобилним катионским групама интерстицијалне течности. У интеракцији са водом, протеогликани обезбеђују такозвани притисак на бубањ, који је спречен од стране колагене мреже.

Присуство воде у ЕЦМ-у је веома важно. Вода одређује волумен ткива; повезан са протеогликанима, пружа отпорност на компресију. Поред тога, вода обезбеђује транспорт молекула и дифузију у ЕЦМ-у. Висока густина негативног набоја на великим протеогликанима фиксираним у ткиву ствара "искључени ефекат запремине". Величина пора интра концентрираног раствора протеогликана је толико мала да је дифузија великих глобуларних протеина у ткиво озбиљно ограничена. ВКМ одбија мале негативно наелектрисане (нпр. Јонове хлориде) и велике (као што су албумин и имуноглобулин) протеини. Величина ћелија унутар густе мреже колагених влакана и протеогликане само упоредиве са димензијама неких неорганских молекула (н.пр., натријум и калијума, али калцијум).

У ВКМ-у постоји количина воде која је присутна у фибрилима колагена. Физичкохемијска и биомеханичка својства хрскавице одређују ванфибрилијски простор. Садржај воде у фибриларном простору зависи од концентрације протеогликана у екстрафибриларном простору и повећава се са смањењем концентрације другог.

Фиксна негативна набој протеогликана одређује јонски састав екстрацелуларног медија који садржи слободне катионе у високој концентрацији и слободне ањоне у ниској концентрацији. Пошто се концентрација молекула аггрецана повећава са површине у дубоку зону хрскавице, мења се јонско окружење ткива. Концентрација неорганских јона у ЕЦМ-у производи висок осмотски притисак.

Карактеристике хрскавице као материјала зависе од интеракције колабелних фибрила, протеогликана и течне фазе ткива. Структурне и саставне промене услед неслагања између синтетске и катаболичким процесима, и деградација макромолекула физичком повредом, значајно утичу на особине материјала хрскавице и мења своју функцију. Пошто се концентрација, расподела и макромолекуларна организација колагена и протеогликана разликују са дубином зрна хрскавице, биомеханичка својства сваке зоне варирају. На пример, површина са великом концентрацијом колагених влакана распоређених тангенцијално у односу на ниске концентрације протеогликане је најизраженија сузбијање истезање својства, дистрибуција терет равномерно преко површине ткива. У прелазним и дубоким зонама, висока концентрација протеогликана даје својство ткива преносу оптерећења компресије. На нивоу "валовите линије", својства материје хрскавице нагло се разликују од нодуларне неалкулисане зоне до чвршће минерализоване хрскавице. У подручју "валовите линије" снагу ткива обезбеђује мрежа колагена. Картелагинозне фибриле не прелазе хрскавице; у једињењу снаге костохондрални ткива обезбеђен посебним контурама граница између зоне некалтсифитсированного и стврднути хрскавице у облику пупљења прстију налик нерегуларним који "затвара" два слоја и спречава њихово раздвајање. Стврднути хрскавица је мање густа од субцхондрал кости, тако да обавља функцију средњег слоја која омекшава притисну оптерећење на хрскавице и субцхондрал кости га преноси.

Током оптерећења долази до комплексне расподеле три сила - истезање, стрижење и компресија. Зглобне матрик деформише услед протеривање воде (као и на метаболизма ћелије производа) из зоне оптерећења, повећава концентрацију јона у течној интерститсиалнои. Кретање воде директно зависи од трајања и јачине примијењеног оптерећења и одлаже се негативним пуњењем протеогликана. Временом протеогликани деформације ткива чвршће притисну једни против других, чиме се ефикасно повећава густину Негативно наелектрисање и интермолекуларне антипатичан негативне силе набоја заузврат повећа отпорност даљем деформације тканине. На крају крајева деформација достигне равнотежа, при чему спољне силе су балансирани отпорност унутрашња оптерећења снаге - оток притиска (Интеракција са јонима протеогликане) и механичког стреса (интеракција протеогликани и колагена). Када је оптерећење елиминисано, хрскавичасто ткиво стиче свој изворни облик сисањем воде заједно са храњивим материјама. Иницијално (пре-оптерећење) облик ткива постиже се када притисак отапања протеогликана уравнотежен отпорношћу мреже колагена до њиховог ширења.

У биомеханицких својства зглобне хрскавице се заснивају на структурални интегритет тканине - колагеном протеогликана композиције као чврсте фазе и водом и јона растворене у њој као течне фазе. Од терета, хидростатички притисак зглобне хрскавице је око 1-2 атм. Овај хидростатски притисак може се повећати ин виво на 100-200 атм. У милисекундама током стајања и до 40-50 атмова приликом ходања. Студије ин витро су показале да је хидростатички притисак 50-150 атм (физиолошког) за кратко време доводи до умерен раст хрскавице анаболизма, 2 сата - доводи до губитка течне хрскавице, али не изазивају никакве друге промене. Поставља се питање колико брзо хондроцити реагују ин виво на овакав терет.

Индуцирана редукција хидратације уз накнадно повећање концентрације протеогликана доводи до привлачења позитивно набијених јона, као што су Х + и На +. Ово доводи до промене укупног састава јона и пХ ЕЦМ-а, и хондроцита. Продужено оптерећење индукује смањење пХ и истовремено смањење синтезе протеогликана хондроцитима. Можда је утицај екстрацелуларног јонског окружења на синтетичке процесе такође делимично повезан са његовим ефектом на састав ЕЦМ-а. Ново синтетисани молекули аггрецана у слабо киселом медијуму касније него у нормалним условима зрели у агрегиране облике. Вероватно је да смањење пХ око хондроцита (на пример, током оптерећења) омогућава новим синтетизованим молекулима агррецана да достигну интертерриториалну матрицу.

Када се оптерећење елиминише, вода се враћа из синовијалне шупљине, носећи храњиве материје за ћелије. Хрскавица погођени остеоартритиса, протеогликан концентрација се смањује, дакле, током утовара воду потеза не само вертикално у синовијској шупљини, али иу другим правцима, чиме се смањује снаге Хондроцити.

Имобилизација или мала оптерећења доводи до значајног смањења у синтетичким процесима садржаја хрскавица протеогликана и, док је пораст динамичког оптерећења доводи до скромног синтезе и садржаја повећање протеогликана .. Интензивног тренинга (20км дневно за 15 недеља) у паса довело до промене у садржају протеогликане нарочито, оштро смањење њихове концентрације у површинској зони. Постојало је реверзибилно омекшавање хрскавице и ремоделирање субхондралне кости. Велико статично оптерећење, међутим, изазвало је оштећење хрскавице и накнадну дегенерацију. Осим тога, губитак Аггрецан ЕЦМ иницира ненормалне промене карактеристичне за остеоартрозе. Губитак аггрецана доводи до привлачења воде и отицања преостале мале количине протеогликана. Ово растварање агрегана помаже у смањивању густине локалног фиксног наелектрисања и на крају доводи до промене у осмоларности.

You are reporting a typo in the following text:
Simply click the "Send typo report" button to complete the report. You can also include a comment.